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8ODP rabbit pAb

簡要描述:SourceRabbitApplicationsWB

  • 產(chǎn)品型號:
  • 廠商性質(zhì):生產(chǎn)廠家
  • 更新時間:2025-10-16
  • 訪  問  量:254

詳細介紹

  • Source

    Rabbit

  • Applications

    WB,ELISA

  • Reactivity

    Human

  • Dilution

    WB 1:500-2000 ELISA 1:5000-20000

  • Storage

    -20°C/1 year

  • Specificity

    8ODP Polyclonal Antibody detects endogenous levels of protein.

  • Source/Purification

    The antibody was affinity-purified from rabbit antiserum by affinity-chromatography using epitope-specific immunogen.

  • Immunogen

    Synthesized peptide derived from human protein . at AA range: 1-80

  • Uniprot No

    P36639

  • Form

    Liquid in PBS containing 50% glycerol, and 0.02% sodium azide.

  • Clonality

    Polyclonal

  • Isotype

    IgG

  • Background

    nudix hydrolase 1(NUDT1) Homo sapiens Misincorporation of oxidized nucleoside triphosphates into DNA/RNA during replication and transcription can cause mutations that may result in carcinogenesis or neurodegeneration. The protein encoded by this gene is an enzyme that hydrolyzes oxidized purine nucleoside triphosphates, such as 8-oxo-dGTP, 8-oxo-dATP, 2-hydroxy-dATP, and 2-hydroxy rATP, to monophosphates, thereby preventing misincorporation. The encoded protein is localized mainly in the cytoplasm, with some in the mitochondria, suggesting that it is involved in the sanitization of nucleotide pools both for nuclear and mitochondrial genomes. Several alternatively spliced transcript variants, some of which encode distinct isoforms, have been identified. Additional variants have been observed, but their full-length natures have not been determined. A single-nucleotide polymorphism that results in the production of an additional, longer is

  • Other

    NUDT1 MTH1, 7,8-dihydro-8-oxoguanine triphosphatase (EC 3.6.1.55) (2-hydroxy-dATP diphosphatase) (EC 3.6.1.56) (8-oxo-dGTPase) (Nucleoside diphosphate-linked moiety X motif 1) (Nudix motif 1)

  • Concentration

    1 mg/ml

Product Reactivity Applications Conjugation Catalog Images

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